Характеристика белков плазмы крови
Белки острой фазы Воспаление и некроз тканей сопровождается изменениями в составе белков плазмы крови. Эти изменения объединяют одним термином острофазный ответ. Острофазный ответ характеризуется увеличением так называемых «положительными» белков острой фазы – a1-антитрипсина, a1-антихимотрипсина, a2-макроглобулина, гаптоглобина, церулоплазмина и других отдельных белков в зонах b, a1- и a2-глобулинов, а также одновременным снижением транспортных белков – преальбумина, ретинолсвязывающего белка, альбумина, трансферрина. Эти белки называют «отрицательными» белками острой фазы. При хронических заболеваниях печени реакция белков острой фазы на воспалительный процесс оказывается сниженной.
Гамма-глобулины Иммунологические процессы в организме ассоциируются с наличием в плазме крови гамма-глобулинов – иммуноглобулинов. Они также присутствуют вне кровеносных сосудов и в различных секретах. Иммуноглобулины синтезируются лимфоцитами В. Структура иммуноглобулинов. Мономер иммуноглобулина имеет V-образную форму и состоит из четырех полипептидных цепей: двух легких L (от англ. light) и двух тяжелых H (от англ. haevy), соединенных друг с другом дисульфидными связями. Дополнительные дисульфидные связи в молекуле Ig соединяют домены, которые обладают различными функциональными свойствами. N-концевые участки легких и тяжелых цепей содержат вариабельные (V) области, формирующие антиген-связывающие участки. Связывание с антигеном происходит за счет нековалентных связей. Специфическая часть антигена, узнаваемая антителом, называется эпитопом. «Шарнирные» области способствуют образованию поперечных молекулярных связей. На С-конце пептидных цепей имеется константная или постоянная (С) область. Фрагмент Fc – С-концевая часть цепей ковалентно соединенных в один домен дисульфидными связями.
Рис. . Строение иммуноглобулинов. а – молекула IgG, состоящего из 2-х легких и 2-х тяжелых цепей; б – схема молекулы IgM, состоящего из 5 мономеров, соединенных друг с другом дисульфидными связями; в – поперечная связь эпитопа с V-областью Ig; г – поперечно-сшитый нерастворимый кластер, образованный антигеном с множественными антигенными детерминантами и антителами; д – молекула IgA, димера, в котором мономеры соединены J-цепью; e – комплекс IgA с антигеном и лизоцином.
Классы иммуноглобулинов. Существует 5 основных классов иммуноглобулинов, отличающихся константными областями Н-цепей. Легкие цепи по различиям в структуре С-области делятся на два типа (c - каппа и l - лямда) (табл. ). Каждый класс включает великое множество индивидуальных иммуноглобулинов, отличающихся по аминокислотной последовательности антиген-связывающих участков. Молекулы иммуноглобулинов классов IgG, IgE и IgD являются мономерами (Н2L2), IgA состоит из 2-4 мономеров (Н2L2)2-4, а IgM – из 5 мономеров (Н2L2)5, соединенных дисульфидными связями (табл. ).
Таблица . ©2015 arhivinfo.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.
|