 |
|
Классы иммуноглобулинов
| Класс Ig | Н-цепь | Содержание H- и L-цепей | Молекулярная масса, кДа | Концентрация в сыворотке крови, мг% |
| Ig G | g | c2g2; l2g | 800-1800 | |
| Ig A | a | (c2a2)n; (l2a2)n, где n = 2, 3 или 4 | 360-720 | 90-450 |
| Ig M | m | (c2m2)5; (l2m2)5 | 60-250 | |
| Ig D | s | c2s2, l2s2 | 0,01-0,04 | |
| Ig E | e | c2e2, l2e2 | 17-450х10–4 |
Иммуноглобулины. В ответ на попадание во внутреннюю среду чужеродных молекул, начинается синтез антител, в первую очередь IgM, который состоит из 5 мономеров. Каждый мономер иммуноглобулина содержит два идентичных участка связывания антигена, поэтому в IgМ имеется 10 антигенсвязывающих участков. Наличие множественных участков в узнавания в молекуле Ig различных эпитопов антигена ведет к образованию комплекса антиген-антитело и целой сети молекул, которая активирует систему комплемента. Белки комплемента, обладающие протеолитической активностью, окружают комплекс антиген-антитело, приводя к гибели чужеродной клетки. Этот комплекс может поглощаться фагоцитирующими лейкоцитами (например, нейтрофилами или макрофагами). Связывание комплекса антиген-антитело с фагоцитирующими клетками происходит через присутствующих на поверхности этих клеток Fc-рецепторов с константой Fc-областью иммуноглобулинов.
Повторные попадания в организм того же антигена приводят к образованию большого количества IgG.
Иммуноглобулин А с помощью секреторного пептида транспортируется через мембрану эпителиальных клеток слюнных желез, в слизистый слой кишечника, дыхательной системы. Бактерии, покрытые IgA, не способны взаимодействовать с эпителиальными клетками полости рта, кишечника и потому не участвуют в заражении организма. Из-за наличия секреторного гликопротеина IgA не сразу разрушается протеиназами и не может эффективно активировать систему комплемента. В секретах присутствует лизоцим, в молекуле которого известны три эпитопа для трех разных антител, и они занимают около 40 % поверхности этого белка.
Иммуноглобулин Е (IgE) в присутствии специфического антигена или аллергена участвует в выделении гистамина, и развитию аллергии. IgE у людей с повышенной чувствительностью способствует синтезу фактора активации тромбоцитов (от англ. activating factor, RAF), который сходен с фосфатидилхолином и способствует воспалению дыхательных цепей, агрегации тромобоцитов и др.
Парапротеины
При ряде патологических состояний наблюдается появление несуществующих в норме в плазме крови в зонах b- и g-глобулинов структурно-аномальных и функционально-инертных специфических белков (парапротеинов). Они представлены Н- и L-цепями IgA, IgD, IgG. Их появление обусловлено синтезом злокачественными лимфоцитами или повышенным их образованием нормальными клонами В-лимфоцитов. Легкие цепи иммуноглобулинов способны преодолевать почечный порог и появляются в моче. Эти белки получили название «белок Бенс-Джонса».
Дифференцировка парапротеинов может быть проведена методом иммуноблотинга при применении специфических антисывороток к c, l и Н-цепей иммуноглобулинов.
Парапротеины выявляются в ответной реакции на воспалительный и аутоиммунные процессы, а также при миеломной болезни и макроглобулинемии Вальденштрема. Они могут образовывать комплексы с другими белками, формируя криоглобулины, которые образуют гель или преципитат при охлаждении плазмы (сыворотки) крови и вновь растворяются при нагревании до 370С.