 |
|
Автор Сергей Силаев
Основной задачей в работе митохондрий, энергетических станций клетки, является выработка соединения, являющегося универсальной формой энергии для всех структур клетки, этакой её разменной монетой — аденозинтрифосфата(ATФ). Соединение содержит в своём составе, как это ясно, один аденин, соединённый через рибозу с тремя фосфатными группами. Фосфаты связаны между собой двумя ангидридными связями — сильными макроэргами: так, при образовании АДФ и фосфата из АТФ энергия Гиббса процесса равна -30.5 кДж/моль, что для клетки более чем достаточно.
Синтез АТФ в митохондриях осуществляется за счёт энергии протонного градиента, в особой белковой структуре, называемой АТФ-синтазой. Существуют три типа АТФаз — F-(в митохондриях и пластидах), P-(плазмалемма) и V-(вакуоли), из которых только первая обладает синтазной активностью, т. е. способна синтезировать АТФ, а не только расходовать его. Тем не менее, строение и принцип всех АТФ-аз и АТФ-синтазы митохондрий в частности довольно сходны: она состоит из двух крупных белковых комплексов Fo(ротора), находящегося по большей части в мембране и F1(статора, «шляпки гриба»), расположенного в матриксе (для хлоропластов это CFo и CF1 соответственно). Fo представляет собой упорядоченный комплекс из белков а(15 кДа), кодируемого митохондриальным геномом и «ядерных» b (12.5 кДа) и с(8 кДа), упорядоченных в соотношении 1:2:(6-15). От количества субъединиц с зависит скорость работы АТР-синтазы: каждая субъединица с содержит в себе сайт связывания с протоном. Поступая в канал, образованный пятью трансмембранными альфа-спиралями белка а и субъединицей с, протон притягивает к себе за счёт электростатических взаимодействий остаток аспартата Asp-61 COO-, до этого отсоединившего от себя протон в другом канале субъединицы а. Таким образом, ротор проворачивается на одну субъединицу. При этом работа АТФ-синтазы зависит от протонного градиента и если в матриксе будет больше Н+, то она начнёт работать в обратную сторону.
Энергия вращения передаётся на F1, состоящий из пяти субъединиц: альфа-(59 кДа), бета-(56 кДа), гамма-(36 кДа), дельта-(17.5 кДа) и эпсилон(13.5 кДа), три из которых(альфа-, бета- и эпсилон) кодируются митохондриальным геномом. Все F1 состоят из 3-х альфа и 3-х бета-субъединиц, образующих «шляпку» вокруг одной гамма-субъединицы — ножки, на которой закреплена эпсилон субъединица, очевидно, участвующая в регуляции (избирательно препятствует гидролиз АТФ). Вся структура F1 неподвижна, т. к. закреплена с помощью одной своей дельта- и двух а субъединиц Fo. Гамма-субъединица закреплена на роторе, передавая энергию вращения сайтам связывания АТФ на бета-субъединицах. Принцип работы их таков: у сайта связывания есть три конформации — O (open), L(loose), T(tight): АДФ с фосфатом попадают в сайт связывания О, после чего за счёт поворота гамма-втулки сближаются при переходе О в L, и образуют АТФ уже при переходе сайта в конформацию T. Переход из T в О сопровождается выходом из сайта уже молекулы АТФ. Альфа-субъединицы, по видимому, просто обеспечивают равномерное распределение сайтов.
Ссылка на ролик, который показывал Носов на лекции http://www.youtube.com/watch?v=PjdPTY1wHdQ