Здавалка
Главная | Обратная связь

Толстый миофиламент. 2.Молекулы миозина. 3.Головки миозина. 4.Тонкий миофиламент. 5.Молекулы актина. 6.Тропомиозин. 7.Тропониновый комплекс.



Сократительный аппарат мышечного волокна представлен миофибриллами – специальными органеллами, имеющими вид нитей диаметром 1-2 мкм. Они располагаются продольно на всю длину миосимпласта. Миофибриллы состоят из тонких (4) актиновых (диаметр 5 нм) и толстых (1) миозиновых (диаметр 12 нм) филаментов. В состав актиновых филаментов входит белок актин (5), а также белки тропонин и тропомиозин. В отличие от обычных актиновых нитей тонкие миофиламенты не подвергаются постоянному распаду и полимеризации. Это обьясняется присоединением к их актиновым цепочкам стабилизирующего белка - тропомиозина. Молекулы актина (5) имеют глобулярное строение и, соединяясь вместе, образуют длинные цепи. В актиновых филаментах таких цепей две, они образуют двойную спираль. В бороздках между цепями актина лежат молекулы тропомиозина (6). К молекулам тропомиозина на равных расстояниях друг от друга прикрепляются молекулы тропонина. Тропониновый комплекс (7) состоит из трех глобулярных субъединиц: тропонин T, тропонин C и тропонин I. Тропонин T осуществляет прикрепление тропонинового комплекса к тропомиозину. Тропонин C связывается с ионами кальция. Тропонин I препятствует взаимодействию миозиновых головок с актином. В покое молекулы актина связаны с тропомиозином и тропонинами таким образом, что актин блокирован и не может взаимодействовать с миозином.

Толстые филаменты образованы упорядочено упакованными молекулами фибриллярного белка миозина. Каждая молекула миозина состоит из двух частей: головки и хвоста и может изменять пространственную ориентацию за счет шарнирных участков. Головки миозина проявляют ферментативную активность и способны расщеплять АТФ энергия которой идет на сокращение. Хвостовыми частями молекулы миозина соединяются в пучки и формируют толстый миофиламент (1). Головки миозина (3) расположены снаружи.

В покое при низкой концентрации ионов Са2+ миозиновые головки не могут взаимодействовать с участками связывания на молекуле актина, потому что они прикрыты тропонин-тропомиозиновым комплексом. При возбуждении повышается концентрации ионов Са2+ в области миофиламентов. Взаимодействие актиновых и миозиновых филаментов при сокращении запускается ионами Са2+. Субъединица тропонина C тонкого миофиламента, связываясь с Са2+, к которому имеет высокую степень сродства, подвергается пространственному изменению. Это меняет форму тропонинового комплекса; происходит перестройка пространственной конфигурации тропомиозина и изменяется форма актиновой нити. Молекулы актина могут взаимодействовать с головками миозина. Миозиновые головки соединяются с ближайшими молекулами актина (с их миозинсвязывающими участками). При этом происходит сокращение миозинов в зонах шарнирных участков и толстая нить продвигается вперед в направлении центральной части изотропного диска. Следующим этапом является разрушение АТФ легкими цепями меромиозина (они присоединены к миозиновым головкам). При этом «разрывается» связь миозина с актином. Шарнирный участок «выпрямляется», т.е. принимает исходное положение. Но миозиновые головки располагающиеся впереди вновь связываются с последующими молекулами актина – и вновь движение вперед. Миозиновые головки «шагают» по актину.

Расслабление после мышечного сокращения происходит в результате снижения концентрации Са2+, тропонин С высвобождается, актиновый филамент восстанавливает свою структуру. Миозинсвязывающие участки актина «закрываются» и взаимодействие актина и миозина невозможно. Миофибриллы занимают исходное положение и происходит расслабление мышечного волокна








©2015 arhivinfo.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.