 |
|
Обмен простых белков (110 вопросов)
Пепсиноген активируется:
+ пепсином
- карбоксипептидазой
- гастрином
+ соляной кислотой
- мочевиной
Биогенные амины инактивируются в результате реакций:
- дегидрирования
- фосфорилирования
- трансаминирования
- декарбоксилирования
+ дезаминирования
Глутамин является транспортной формой:
+ аммиака
- глюкозы
- жирных кислот
- углекислого газа
- мочевины
Уменьшение концентрации мочевины в крови отмечается при:
- диете, богатой белком
+ при поражениях паренхимы печени
- усиленном распаде белков тканей
- функциональной недостаточности почек
+ врожденной недостаточности ферментов цикла мочевинообразования
Аминокислота, участвующая в обезвреживании аммиака:
+ глутамат
- триптофан
- метионин
- глицин
Мочевина является:
- конечным продуктом катаболизма белков
- продуктом обезвреживания аммиака
+ все ответы верны
- конечным продуктом распада азотистых оснований
Условия, необходимые для переваривания белков в желудке:
- образование молочной кислоты
+ секреция соляной кислоты
+ секреция пепсиногена
- наличие фактора Касла
При декарбоксилировании глутамата в клетках нервной ткани образуется:
- дофамин
- ацетилхолин
- адреналин
+ γ-аминомасляная кислота
Указать фермент, расщепляющий пептидные связи, образованные основными аминокислотами:
+ трипсин
- химотрипсин
- карбоксипептидаза
- энтеропептидаза
- пепсин
Коферментом декарбоксилаз аминокислот является:
- тиаминпирофосфат
+ пиридоксальфосфат
- НАДФ
- ФМН
- ФАД
Выбрать высказывание, подходящее для аминокислот пищевых белков:
+ могут быть превращены в глюкозу
+ могут распадаться с выделением энергии
- предоставляют азот для синтеза незаменимых аминокислот
- все они являются непротеиногенными
+ могут использоваться для синтеза белков организма
Первоначальные изменения в молекуле профермента протеолитических пищеварительных ферментов при образовании их активной формы:
- изменение вторичной структуры фермента
+ отщепление пептида от N-конца
- образование новых нековалентных связей в молекуле фермента
- изменение третичной структуры
Повышение активности аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови характерно для повреждения:
- нейронов
- альвеоцитов
+ гепатоцитов
- энтероцитов
+ кардиомиоцитов
Причиной алкаптонурии является дефект в структуре фермента:
- фенилаланинмонооксигеназы
+ оксидазы гомогентизиновой кислоты
- фосфорилазы
- фенилаланинтрансаминазы
Ферменты панкреатического сока:
- гастриксин
+ карбоксипептидаза
+ трипсин
- аминопептидаза
+ химотрипсин
Ферменты, катализирующие реакции непрямого дезаминирования аминокислот:
- аспарагинсинтетаза
+ глутаматдегидрогеназа
+ аланинаминотрансфераза
+ аспартатаминотрансфераза
- глутаминаза
Пути превращения аминокислот в организме:
+ декарбоксилирование
+ трансаминирование
+ дезаминирование
- окислительное фосфорилирование
- гидроксилирование
К эндопептидазам относятся:
+ химотрипсин
- карбоксипептидаза
+ трипсин
+ пепсин
- аминопептидаза
Катаболизм большинства аминокислот начинается с реакции:
- дегидрирования
- трансметилирования
+ трансаминирования
- гидроксилирования
- декарбоксилирования
Ферменты печени, участвующие в обезвреживании продуктов гниения белков:
- γ-глутамилтрансфераза
- глутаматдекарбоксилаза
- аланинаминотрансфераза
+ НАДФ-оксидаза
+ УДФ-глюкуронилтрансфераза
При алкаптонурии в крови и моче повышается концентрация:
- пирувата
- оксалоацетата
- фенилпирувата
+ гомогентизината
Повышение активности аланинаминотрансферазы в сыворотке крови характерно для повреждения:
+ гепатоцитов
- энтероцитов
- альвеоцитов
+ миоцитов
- нейронов
Процесс, при котором в клетках организма образуется дофамин:
- неокислительное дезаминирование ДОФА
+ декарбоксилирование ДОФА
- декарбоксилирование гистидина
- не образуется ни в одной из перечисленных реакций
Альбинизм связан с нарушением обмена:
- метионина
+ тирозина
- серина
- триптофана
- цистеина
Увеличение концентрации мочевины в крови наблюдается при:
+ нарушении фильтрационной способности почек
+ усиленном распаде тканевых белков
- при поражениях паренхимы печени
- врожденной недостаточности ферментов цикла мочевинообразования
Субстраты аланинаминотрансферазы:
+ α-кетоглутарат
- аспартат
- оксалоацетат
+ пируват
+ аланин
Указать фермент, который гидролизует пептидную связь, образованную С-концевой аминокислотой:
+ карбоксипептидаза
- трипсин
- пепсин
- энтеропептидаза
- химотрипсин
Отсутствие в желудке соляной кислоты и пепсина называется:
+ ахилия
- ацидурия
- ахлоргидрия
- гиперхлоргидрия
Фенилкетонурия развивается в результате врожденной недостаточности фермента:
- тирозиназы
- триптофаноксигеназы
- глутаминазы
+ фенилаланингидроксилазы
Реакции трансаминирования протекают при:
+ непрямом дезаминировании аминокислот
- прямом дезаминировании аминокислот
- образовании аминов из аминокислот
+ синтезе заменимых аминокислот
- синтезе биогенных аминов
Витамин, образующий простетическую группу трансаминаз:
- тиамин (витамин B1)
+ пиридоксин (витамин B6)
- фолиевая кислота (витамин B3)
- никотинамид (витамин B5)
- рибофлавин (витамин B2)
Ферменты желудочного сока:
- коллагеназа
- трипсин
+ реннин
+ гастриксин
+ пепсин
Указать протеолитический пищеварительный фермент, который осуществляет катализ при pH 1,5—2,5:
+ пепсин
- химотрипсин
- энтеропептидаза
- трипсин
- карбоксипептидаза
При фенилкетонурии в крови и моче повышается концентрация:
- лактата
+ фенилпирувата
- оксалоацетата
- пирувата
+ фениллактата
Из тирозина при гниении белков образуются:
- индол
- скатол
+ крезол
- путресцин
+ фенол
Альбинизм развивается при нарушении обмена аминокислоты:
- аргинина
+ тирозина
- орнитина
- глутамата
Кетокислоты, образующиеся в реакции трансаминирования с участием аланинаминотрансферазы:
+ α-кетоглутарат
+ пируват
- фенилпируват
- оксалоацетат
- ацетоацетат
Основными резервами аминокислот в организме являются белки:
+ скелетных мышц
- миокарда
+ плазмы крови
- гепатоцитов
- нервной ткани
Прямому окислительному дезаминированию в клетках подвергаются:
- аланин
- аспартат
- глутамин
+ глутамат
Указать фермент, расщепляющий пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот:
- энтеропептидаза
+ химотрипсин
- пепсин
- карбоксипептидаза
- трипсин
Азотистое равновесие наблюдается:
- при старении
- при длительном тяжелом заболевании
+ у здорового взрослого человека при нормальном питании
- в периоде роста у детей
- при голодании
Пищевая ценность белка зависит от:
+ возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте
+ наличия в нем незаменимых аминокислот
- особенностей его третичной структуры
+ присутствия в нем всех 20 протеиногенных аминокислот
- порядка чередования аминокислот
Реакция взаимодействия фениллактата с хлористым железом изменяет окраску мочи до:
- белого
+ зеленого
- красного
- черного
Функции соляной кислоты:
- денатурация белков
+ все ответы верны
- бактерицидное действие
- создание оптимума pH для пепсина
- активация пепсиногена путем частичного протеолиза
Выбрать кетогенные аминокислоты:
+ тирозин
- цистеин
+ лейцин
- глутаминовая аминокислота
В реакции трансаминирования с пируватом образуется:
- глутамат
- глутамин
- аспарагин
- серин
+ аланин
Вещества, регулирующие секрецию соляной кислоты:
+ гастрин
- ацетилхолин
+ секретин
+ гистамин
- холецистокинин
При недостаточности ферментов орнитинового цикла в крови повышается содержание:
- глутамата
- аланина
+ аммиака
- орнитина
- мочевина
Коферментами трансаминаз являются:
- уридиндифосфат
+ пиридоксаминфосфат
- тиаминдифосфат
- ФАД
+ пиридоксальфосфат
В синтезе заменимых аминокислот принимают участие:
+ глюкоза
+ глутамат
+ пируват
- оксалоацетат
- сукцинат
Место синтеза протеаз желудочно-кишечного тракта:
+ энтероциты
- гепатоциты
+ панкреациты
+ гастроциты
- миоциты
Источниками молекулы мочевины являются:
+ аминогруппа аспартата
+ аммиак
- аминогруппа аргинина
- аминогруппа аланина
Эндогенные субстраты, участвующие в обезвреживании продуктов гниения белков:
- карбамоилфосфат
- орнитин
+ S-аденозилметионин
+ УДФ-глюкуроновая кислота
+ фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС)
Свободные аминокислоты поступают в энтероциты:
+ за счет градиента концентрации ионов натрия
- без участия градиента концентрации ионов натрия
- путем облегченной диффузии
+ с участием белков-переносчиков
При алкаптонурии цвет мочи у больного:
- коричневый
- красный
- белый
+ черный
При трансаминировании происходит:
- присоединение аминогруппы к аминокислоте с образованием амида
- отщепление аминогруппы от биогенного амина
+ перенос аминогруппы от аминокислоты к кетокислоте
- присоединение аммиака к кетокислоте
Биологическое значение переваривания белков:
- образование продуктов, которые лишены антигенной специфичности
- источник незаменимых аминокислот
- источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных белков организма
+ все ответы верны
- образование продуктов, которые легко всасываются в кишечнике
Анаболическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе:
+ белков
+ глюкозы
+ гема
- жирных кислот
+ биогенных аминов
Ферменты, участвующие в образовании биогенных аминов:
- аминотрансфераза
+ декарбоксилаза
- аминооксидаза
- дегидрогеназа
Биосинтез мочевины начинается с:
- дезаминирования глутамата
- образования аргининоянтарной кислоты
- расщепления аргинина с образованием орнитина и карбамида
- образования цитруллина
+ образования карбамоилфосфата
Всасывание аминокислот в тонком кишечнике происходит при участии:
- желчных кислот
- жирных кислот
+ γ-глутамилтранспептидазы
+ ионов натрия
+ глутатиона
Фермент, необходимый для переваривания белков в желудке у детей грудного возраста:
- аминопептидаза
- химотрипсин
- трипсин
+ реннин
- эластаза
Переваривание белков в кишечнике происходит при участии:
+ эластазы
+ аминопептидазы
- α-амилазы
- пепсина
+ трипсина
К классу гидролаз относятся:
- нет правильного ответа
- химотрипсин
- пепсин
+ и пепсин, и химотрипсин
Механизмы, защищающие секреторные клетки от действия пищеварительных протеаз:
- синтез ферментов в активном форме
+ активация фермента только в полости желудка или кишечника
+ образование слизи, содержащей гетерополисахариды
+ секреция эпителиальными клетками желудка карбаниона
+ быстрая регенерация поврежденного эпителия
Аммиак в организме обезвреживается путем:
+ образования солей аммония
+ превращения глутамата в глутамин
- синтеза креатина
+ синтеза мочевины
- всеми перечисленными способами
Отрицательный азотистый баланс наблюдается:
+ при старении
- у здорового взрослого человека при нормальном питании
+ при голодании
- в периоде роста у детей
+ при длительном тяжелом заболевании
Механизм токсического действия аммиака включает:
- снижение синтеза глутамина в нервной ткани
+ снижение концентрации α-кетоглутарата
+ угнетение ЦТК
+ снижение продукции АТФ
Трансаминазы:
+ локализованы в цитозоле и митохондриях
- катализируют необратимую реакцию
+ взаимодействуют с двумя субстратами
+ используют пиридоксальфосфат как кофермент
Кетокислоты, образующиеся в реакции трансаминирования с участием аспартатаминотрансферазы:
+ оксалоацетат
- ацетоацетат
- пируват
+ α-кетоглутарат
- фенилпируват
Указать фермент, гидролизующий пептидную связь, образованную аминогруппой ароматических аминокислот:
- химотрипсин
- ни один
+ пепсин
- оба
Тирозинемия развивается в результате врожденной недостаточности фермента:
- фенилаланингидроксилазы
+ тирозинаминотрансферазы
- дофамингидроксилазы
- аспартатаминотрансферазы
Из триптофана при гниении белков образуется:
- крезол
- кадаверин
+ индол
- сероводород
+ скатол
Причиной фенилкетонурии является дефект фермента:
- фосфорилазы гепатоцитов
+ фенилаланингидроксилазы
- декарбоксилазы
- оксидазы гомогентизиновой кислоты
Соединения, которые образуются из тирозина:
+ норадреналин
+ адреналин
- гомогентизиновая кислота
+ дофамин
- фенилаланин
Указать соединения, образующиеся в результате окислительного дезаминирования:
+ аммиак и α-кетокислоты
- аммиак и ненасыщенные карбоновые кислоты
- аммиак и насыщенные карбоновые кислоты
- аммиак и гидроксикислоты
Предшественник карбоксипептидазы синтезируется в:
+ поджелудочной железе
- желчном пузыре
- желудке
- кишечнике
Катехоламины синтезируются из:
- глутамата
- триптофана
+ тирозина
+ фенилаланина
- цистеина
Серотонин образуется из:
- гистидина
- аргинина
- цистеина
+ триптофана
Патологическими компонентами желудочного сока являются:
- пепсин
- соляная кислота
+ кровь
+ молочная кислота
- муцин
Указать фермент, гидролизующий пептидную связь, образованную карбоксильной группой ароматических АК:
- пепсин
- оба
- ни один
+ химотрипсин
Конечными продуктами азотистого обмена являются:
+ аммонийные соли
- карнитин
- аланин
- глутамин
+ мочевина
Ферменты кишечного сока:
+ эластаза
- пролиназа
- трипсин
+ аминопептидаза
- карбоксипептидаза
Метаболит цикла Кребса, участвующий в реакциях трансаминирования:
- фумарат
+ оксалоацетат
- изоцитрат
- сукцинат
- цитрат
Выбрать витамины, необходимые для инактивации биогенных аминов:
- пантотеновая кислота
- рибофлавин
+ никотиновая кислота
- пиридоксин
В результате декарбоксилирования аминокислот образуется:
- углекислый газ и β-аланин
- углекислый газ и кетокислоты
- углекислый газ и кинины
+ углекислый газ и амины
Биосинтез мочевины происходит в:
- почках
- мочевом пузыре
- поджелудочной железе
+ печени
- надпочечниках
Реакции трансаминирования используются в:
+ начальном этапе катаболизма заменимых аминокислот
- синтезе незаменимых аминокислот
+ начальном этапе катаболизма незаменимых аминокислот
+ синтезе заменимых аминокислот
Прямому окислительному дезаминированию подвергаются:
- гистидин
- серин
- аланин
+ глутамат
- треонин
Пути метаболизма a-кетокислот:
- образование ацетил-КоА
- синтез аминокислот
+ все ответы верны
- синтез глюкозы
- окисление до углекислого газа и воды с образованием АТФ
Указать фермент последней реакции биосинтеза мочевины:
- карбомоилфосфатсинтетаза
- аргининосукцинатлиаза
- уреаза
+ аргиназа
Аминокислоты используются в синтезе:
- витаминов
+ биогенных аминов
- жирных кислот
+ гема
+ глюкозы
Накопление в клетках аммиак может вызывать:
+ торможение реакций ЦТК
+ снижение синтеза АТФ
+ изменение значения pH
- увеличение синтеза АТФ
- активацию реакций ЦТК
Указать тип химической реакции, в которой адреналин образуется из норадреналина:
+ N-метилирование
- гидроксилирование
- окислительное дезаминирование
- декарбоксилирование
Выбрать витамины, необходимые для синтеза биогенных аминов:
- никотиновая кислота
- рибофлавин
- пантотеновая кислота
+ пиридоксин
В дезаминировании аминокислот участвуют:
+ ТПФ
+ НАД+
- ФМН
- ФАД
Источниками аммиака в организме являются:
- гликолиз
+ инактивация биогенных аминов
- окисление жирных кислот
+ дезаминирование аминокислот
+ гниение белков в кишечнике
Трипсиноген активируется:
- эластазой
+ энтерокиназой
- трипсином
- карбоксипептидазой
Биогенные амины образуются при:
- трансаминировании аминокислот
- дезаминировании аминокислот
- окислении липидов
+ декарбоксилировании аминокислот
Пищевая ценность белка определяется:
- наличием заменимых аминокислот
- наличием четвертичной структуры
+ наличием незаменимых аминокислот
- растворимостью в воде
Выбрать ферменты, локализованные в митохондриях:
- карбамоилфосфатсинтетаза
+ орнитинкарбамоилтрансфераза
+ аргиназа
+ аргининосукцинатлиаза
+ аргининосукцинатсинтетаза
Перечислить заменимые аминокислоты:
- все перечисленные
+ глутаминовая кислота
- цистеин
- тирозин
+ пролин
К биогенным аминам относятся:
- глутамин
- меланин
+ серотонин
+ дофамин
+ гистамин
Для непрямого дезаминирования необходимы коферменты — производные витаминов:
- B1
- C
+ B5
+ B6
Альбинизм развивается в результате врожденной недостаточности фермента:
- глутаминазы
- триптофаноксигеназы
- фенилаланингидроксилазы
+ тирозиназы
Гликокетогенными аминокислотами являются:
+ лейцин
+ тирозин
+ изолейцин
- гистидин
- глутамин
Фенилкетонурия связана с нарушением обмена:
- триптофана
- метионина
+ фенилаланина
- тирозина
- цистеина
Декарбоксилирование аминокислот приводит к образованию:
- спирта
- альдегида
- кетона
+ амина
- амида
Положительный азотистый баланс наблюдается:
+ в периоде роста у детей
- при длительном тяжелом заболевании
- при старении
- у здорового взрослого человека при нормальном питании
- при голодании
К экзопептидазам относятся:
+ аминопептидаза
- трипсин
+ карбоксипептидаза
- пепсин
- химотрипсин