 |
|
Оценка данных биохимических исследований: билирубин и его фракции, амилаза, АСТ, АЛТ, ЛДГ, КФК, ГГТ.
1. Билирубин:
общий 3,4–20 ммоль/л
конъюгированный 0,3–5,0 ммоль/л
неконъюгированный 5,0 – 17,3 ммоль/л
Увеличение уровня связанного билирубина происходит при повреждении клеток печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз, метастазы в печени, инфекционный мононуклеоз).
2. альфа-Амилаза, показатель: 35–120 МЕ/л.
Фермент катализирует расщепление (гидролиз) крахмала, гликогена и некоторых других полисахаридов до мальтазы, декстринов и других олигосахаридов. α-Амилаза сыворотки крови состоит, главным образом, из двух изоферментов: панкреатического и слюнного. Около 60–70% общей активности α-амилазы сыворотки крови приходится на слюнной изофермент (S-тип) и только 30–40% — на панкреатический (Р-тип).
Основные причины повышения активности фермента:
- Паротит.
- Заболевания поджелудочной железы (панкреатит, рак поджелудочной железы, диабетический кетоацидоз).
- Почечная недостаточность (за счёт уменьшения экскреции α-амилазы с мочой).
- Некоторые другие заболевания (бронхогенный рак лёгкого, опухоль яичников, обтурационная кишечная непроходимость, перитонит, острый аппендицит, ожоги, холецистит и др.).
3. АЛТ (сыворотка крови) <35 МЕ/л
АСТ (сыворотка крови) <35 МЕ/л
Аминотрансферазы содержатся практически во всех органах, но наибольшая их активность обнаружена в печени, скелетных мышцах, сердце, почках и эритроцитах. В норме в сыворотке крови присутствует сравнительно небольшое количество аминотрансфераз. Диагностическое значение имеет повышение активности этих ферментов в сыворотке, обусловленное:
а) Некроз или повреждение клеток печени любого происхождения (острый вирусный гепатит, хронический гепатит, цирроз печени, опухоли печени, алкогольная интоксикация, обтурационная желтуха, приём некоторых гепатотоксичных лекарственных средств).
б) Острый инфаркт миокарда, миокардит.
в) Травма или некроз скелетных мышц.
г) Массивный гемолиз эритроцитов.
Коэффициент де Ритиса. В клинической практике имеет значение соотношение активности АСТ/АЛТ в сыворотке крови:
- при остром ИМ активность АСТ выше, чем АЛТ (коэффициент де Ритиса больше 1,3);
- при остром вирусном и хроническом гепатитах, особенно на ранних стадиях, активность АЛТ выше, чем АСТ (коэффициент де Ритиса меньше 1,0), хотя при тяжёлом поражении печени это соотношение может измениться;
- при алкогольном гепатите нередко активность АСТ оказывается выше, чем АЛТ (коэффициент де Ритиса больше 1,3).
4. Лактатдегидрогеназа, показатели: 90–280 МЕ/л (1,50–4,67 мккат/л).
Лактатдегидрогеназу относят к числу важнейших клеточных ферментов, участвующих в процессе гликолиза. Фермент катализирует обратимую реакцию восстановления пировиноградной кислоты (пирувата) в молочную (лактат). Выделяют 5 изоферментов ЛДГ, отличающихся по своим физико-химическим свойствам. Наибольшее значение имеют два изофермента: ЛДГ1 и ЛДГ5. Изофермент ЛДГ1 локализуется преимущественно в сердце, а ЛДГ5 — в скелетных мышцах и печени. Большинство органов содержат полный набор изоферментов ЛДГ, включая фракции ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4.
К повышению активности ЛДГ и её изоферментов в сыворотке крови приводят:.
а) Заболевания сердца: острый ИМ, миокардит. Преимущественно увеличивается содержание ЛДГ1 и/или ЛДГ2.
б) Поражения печени (вирусный гепатит, цирроз печени, рак, обтурационная желтуха). Преимущественно увеличивается изофермент ЛДГ5.
в) Заболевания скелетных мышц: травматические повреждения, а также воспалительные и дегенеративные заболевания. Преимущественно увеличивается изофермент ЛДГ5.
г) Заболевания крови, сопровождающиеся распадом форменных элементов: острый лейкоз, гемолитическая анемия, В12-дефицитная анемия, серповидноклеточная анемия и др.
д) Заболевания и патологические синдромы, сопровождающиеся разрушением тромбоцитов: массивная гемотрансфузия, эмболии лёгочной артерии, шок и др.). В этих случаях может преобладать повышение активности ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4.
5. Креатинфосфокиназа, показатели:
мужчины 30-220 МЕ/л (0,5–3,67 мккат/л)
женщины 20-170 МЕ/л (0,33–2,86 мккат/л)
МВ-фракция КФК 0–12 МЕ/л
Наиболее высокую активность КФК обнаруживают в скелетных мышцах, сердце и головном мозге. Фракции (изоферменты) КФК обладают сравнительно высокой органоспецифичностью:
- ММ-фракция — мышечная;
- МВ-фракция — сердечная;
- ВВ-фракция — мозговая.
В норме 94–96% активности этого фермента обусловлено ММ-фракцией КФК. На долю MB-КФК в норме приходится всего 4–6% активности КФК, а изофермент ВВ (мозговая фракция) отсутствует в сыворотке крови.
Повышение активности фермента в сыворотке крови обычно связано с:
а) Повреждение сердечной мышцы:
- острый ИМ (особенно МВ-фракция КФК (MB-КФК);
- острый миокардит, травмы и операции на сердце (преимущественно MB-КФК).
б) Повреждение скелетной мускулатуры:
- поражение скелетных мышц (полимиозит, дерматомиозит, мышечные дистрофии, любые травмы и операции);
- внутривенные и внутримышечные инъекции.
в) Более редкие причины: генерализованные судороги, интенсивная физическая нагрузка, эмболия лёгочной артерии, длительная гипотермия, застойная сердечная недостаточность, тяжёлые нарушения ритма сердца.
6. гамма-Глутамилтранспептидаза (сыворотка крови):
мужчины 20–76 МЕ/л
женщины 12–54 МЕ/л
Повышение активности гамма-глутамилтранспептидазы — один из самых чувствительных, хотя и неспецифичных биохимических тестов, указывающих на наличие поражения паренхимы печени (гепатиты, цирроз печени, опухоли и метастазы в печень), особенно протекающие при явлениях холестаза. Особенно хорошо активность этого фермента реагирует на обтурацию внутрипечёночных и внепечёночных желчных путей, а также алкогольное поражение печени. Помимо интоксикации этанолом, ГГТП увеличивается при употреблении наркотиков, интоксикации седативными средствами.