 |
|
Етапи біосинтезу білка
| Етап | Місце | Процеси |
| Транскрипція | Каріоплазма | Фермент РНК-полімераза розщеплює подвійний ланцюг ДНК і на одному з ланцюгів за принципом комплементарності синтезує молекулу про-іРНК. За допомогою спеціальних ферментів про-іРНК перетворюється в активну форму іРНК, яка надходить з ядра до цитоплазми клітини |
| Активація амінокислот | Цитоплазма | Приєднання амінокислот за допомогою ковалентного зв'язку до певної тРНК. тРНК транспортує амінокислоти до місця синтезу білка |
| Трансляція | Рибосоми | Під час синтезу білка рибосома насувається на ниткоподібну молекулу іРНК таким чином, що іРНК опиняється між її двома субодиницями. У рибосомі є особлива ділянка – функціональний центр. Його розміри відповідають довжині двох триплетів, тому в ньому водночас перебувають два сусідні триплети іРНК. В одній частині функціонального центру антикодон тРНК пізнає кодон іРНК, а в іншій – амінокислота звільнюється від тРНК. Коли рибосома досягає стоп-кодону, синтез білкової молекули завершується |
| Утворення природної структури білка | Ендоплазматична сітка | Білок набуває певної просторової конфігурації. За участю ферментів відбувається відщеплення зайвих амінокислотних залишків, введення фосфатних, карбоксильних та інших груп тощо. Після цих процесів білок стає функціонально активним |
Транспорт амінокислот до рибосом забезпечують тРНК. Для кожної амінокислоти існує специфічна тРНК. Молекули тРНК містять близько 80 нуклеотидів. Усі молекули мають подібну структуру: у кожної є акцепторна ділянка, до якої приєднується відповідна амінокислота, ділянка, що містить антикодон – послідовність з трьох нуклеотидів, комплементарну кодону іРНК, який відповідає певній амінокислоті.
Транспортна PHK з приєднаною до неї амінокислотою надходить до рибосоми та зв'язується антикодоном із комплементарним триплетом (кодоном) молекули ІРНК. Зв'язування відбувається в чітко визначеному місці – на так званій А-ділянці рибосоми. У цей момент на P-ділянці (вона розташована поряд з А-ділянкою) вже є тРНК, яка утримує кінець поліпептидного ланцюга, який росте. Амінокислота, закріплена на тРНК, яка щойно надійшла, утворює пептидний зв'язок з СООН-кінцевою амінокислотою поліпептидного ланцюга, і тРНК, яка до цього була розташована на P-ділянці, відділяється від рибосоми і здатна транспортувати іншу таку ж амінокислоту. Це приводить до переміщення тРНК, що залишилася (з якою тепер зв'язані амінокислоти синтезованого білка), на P-ділянку, що звільнилася. Тепер А-ділянка доступна для прикріплення наступної молекули тРНК, антикодон якої комплементарний кодону іРНК (остання також перемістилася відносно А-ділянки на один триплет). Так триває доти, доки в А-ділянці рибосоми не опиниться кодон іРНК, який не кодує жодної амінокислоти – стоп-кодон. В еукаріотів стоп-кодонами є триплети УАА, УАГ і УГА. Для них не існує комплементарного антикодону тРНК; відсутність тРНК в А-ділянці викликає відщеплення поліпептидного ланцюга від тРНК, що знаходиться в Р-ділянці. Трансляція припиняється.
Для більшості клітин синтез білка– найбільш енергоємний з усіх біосинтетичних процесів. Утворення кожного нового пептидного зв'язку супроводжується розщепленням щонайменше 4 молекул АТФ: 2 з них витрачаються на приєднання амінокислоти до відповідної тРНК, а ще 2 – на зв'язок тРНК з А-ділянкою і пересування рибосоми вздовж ланцюга ІРНК.
Збирання одного білка триває в середньому від 20 до 560 секунд. Але навіть ця величезна швидкість може бути збільшена, якщо синтез поліпептидного ланцюга відбувається на полірибосомальному комплексі (полісомі). В останньому випадку нова рибосома приєднується до молекули іРНК відразу ж після того, як попередня зв'яже між собою достатню кількість амінокислот, щоб звільнити їй місце (це відповідає приблизно 80 нуклеотидам).
Синтез білка:
1 – тРНК, 2 – Р-ділянка рибосоми, 3 – А-ділянка рибосоми,
4 – ІРНК, 5 – ковалентний зв'язок
