Химические свойства
Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления, которые мало отличаются для разных аминокислот и поэтому не характерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Плавление с разложением характерно для солей. Будучи солями аминокислоты хорошо растворимы в воде. Водный раствор аминокислот имеет нейтральную реакцию, что также характерно для солей. Аминокислоты представляют собой так называемые внутренние соли (биполярные ионы): Такой ион в кислой среде ведет себя как катион, так как подавляется диссоциация карбоксильной группы, а в щелочной среде аминокислота ведет себя как анион: Значение рH при котором достигается максимальная концентрация биполярного иона – называется изоэлектрической точкой.
Подобно другим соединениям со смешанными функциями, аминокислоты проявляют свойства кислот и аминов. Аминокислоты образуют соли с основаниями. Соли α-аминокислот с тяжелыми металлами могут иметь комплексный характер: соль имеет интенсивно синее окрашивание. Аминокислоты образуют соли с неорганическими кислотами:
Подобно другим кислотам, аминокислоты образуют сложные эфиры, хлорангидриды, амиды и т.д: При действии азотистой кислоты аминокислоты образуют гидроксикислоты: Аминогруппа в аминокислотах легко ацилируется при действии ангидридов и хлорангидридов кислот: При алкилировании аминогруппы получаются вторичные и третичные аминокислоты. В избытке галоидного алкила образуются четырехзамещенные аммонийные основания. Внутренние соли таких оснований называются бетаинами: Поведение α, β и γ-аминокислот при нагревании: α-аминокислоты межмолекулярно образуют циклические амиды – дикетопиперазины:
β-аминокислоты при нагревании отщепляют молекулу аммиака с образованием α,β-ненасыщенных кислот (аммонийная соль ):
γ и δ-аминокислоты при нагревании отщепляют воду и образуют внутримолекулярные циклические амиды – лактамы:
БЕЛКИ Классификация Определение: Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения , построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки). Это белки построенные не только из аминокислот, но и из других веществ: сахаридов или остатков фосфорной кислоты и нуклеиновые кислоты. Протеины классифицируются по трем группам. 1. По растворимости в воде: Альбумины - растворимые в воде и разбавленных растворах солей. Глобулины – мало растворимые в воде и растворимые в разбавленных растворах солей. Проламины – нерастворимые в воде и растворимые в водном спирте. Глютелины - нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей и водном спирте, растворимы в растворах кислот и щелочей. Склеропротеины - нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей, водном спирте и в растворах кислот и щелочей.
2. Протеиды классифицируются по продуктам гидролиза: Нуклеопротеиды – гидролизуются на протеины и нуклеиновые кислоты. Фосфопротеиды - гидролизуются на протеины и фосфорную кислоту. Глюкопротеиды - гидролизуются на протеины и углевод. Хромопротеиды - гидролизуются на протеины и красящие вещества.
3. Все белки классифицируются по функциям в организме: Резервные белки Структурные белки Белки, управляющие метаболизмом.
Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером и изоэлектрической точкой. Положение изоэлектрической точки для белков может колебаться в широких пределах от кислой до сильнощелочной. Все белки оптически активны. Большинство из них обладает левым вращением.
Существует ряд качественных цветных реакций на белки: 1. Ксантопротеиновая с азотной кислотой. Белки обработанные азотной кислотой дают желтое окрашивание. 2. Биуретовая с солями меди в присутствии щелочи. Белки дают фиолетовую окраску за счет образования комплексной соли. 3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. 4. Сульфгидрильная. При нагревании белков с раствором плюмбита натрия выделяется черный осадок сульфида свинца.
Белки построены из остатков 26 аминокислот. Аминокислоты делятся на заменимые, которые могут быть синтезированы организмом и незаменимые, которые человеческим организмом не синтезируются. Например, изолейцин и треонин. Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле амидными связями. Амидная связь в белках называется пептидной связью: Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья: отличаются друг от друга только радикалами «R» при α-углеродном атоме.
Соединения, содержащие несколько аминокислотных остатков, называются пептидами. Соединения с большим количеством пептидных звеньев называются полипептидами.
При исследовании полипептидов в первую очередь выясняют, из каких аминокислот построена макромолекула, а также какая аминокислота является N-концевой (свободная аминогруппа), а какая является С-концевой (свободная корбоксильная группа). Белки нацело гидролизуются в аминокислоты концентрированной соляной кислотой или 2% соляной кислотой при нагревании и при повышенном давлении. Гидролиз белков можно провести под действием щелочи. Выбор реагента зависит от того, какие конкретно аминокислоты необходимо получить из молекулы белка.
©2015 arhivinfo.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.
|