Главная | Обратная связь

Білки, будова та функції

Білки - це високомолекулярні полімери, мономером яких є амінокислоти, В організмі людини зустрічається понад 5 млн. типів білкових молекул. Така різноманітність забезпечується комбінаціями лише 20 амінокислот. Кожний конкретний білок характеризується постійним складом амінокислот та їхньою певною послідовністю.

Будова білків. Складовими частинами амінокислот є одночасно карбоксильні та аміногрупи, яким притаманні відповідно кислотні й лужні властивості, тому вони є амфотерними сполуками. Саме цим зумовлена їхня здатність до взаємодії. Амінокислоти сполучаються між собою ковалентним зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. Завдяки таким міцним зв'язкам утворюється дипептид, який складається із залишків двох амінокислот.

Амінокислотні залишки у складі пептиду не мають одного атома водню в аміногрупі та атомів кисню і водню в карбоксильній групі, оскільки при утворенні пептидного зв'язку відщеплюється молекула води.

Амінокислоти об'єднуються за допомогою пептидних зв'язків у пептиди.

Функціональні властивості білків також зумовлені послідовністю амінокислотних залишків і просторовою структурою поліпептидного ланцюга. Існують чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний.

Первинна структура білків визначається якісним і кількісним складом амінокислот, а також їхньою послідовністю. В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв'язки. Наведено первинну структуру білка інсуліну, що складається з двох поліпептидних ланцюгів. За допомогою різноманітних фізико-хімічних методів досліджень розшифровано первинну структуру значної кількості білків.

Вторинна структура характеризує просторову форму білкової молекули, яка найчастіше повністю або частково закручується у спіраль. Амінокислотні радикали залишаються при цьому ззовні спіралі. У стабілізації вторинної структури важливу роль відіграють водневі зв'язки, які виникають між атомами водню ІЧН-групи одного завитка спіралі та кисню СО-групи іншого й спрямовані вздовж спіралі. Хоча ці зв'язки значно слабші за пептидні, однак разом вони формують досить міцну структуру.

Третинна структура відбиває здатність поліпептидної спіралі укладатись, закручуючись певним чином. Наведено схематичну структуру білка міоглобіну. Для кожного білка ця структура постійна і своєрідна. Вона Визначається розміром, формулою та популярністю К-груп, а також послідовністю амінокислотних залишків. Формування третинної структури проводить до виникнення конфігурації під назвою глобули і спричинюється різними типами не ковалентних взаємодій. Важлива роль у стабілізації третинної структури належить дисульфід ним зв'язкам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну.

Четвертинна структура виникає внаслідок об'єднання окремих поліпептидних ланцюгів, які у сукупності становлять функціональну одиницю. Четвертинну структуру гемоглобіну, молекула якого складається з чотирьох фрагментів білка міоглобіну. Стабілізація четвертинної структури визначається гідрофобними взаємодіями, а також електростатичними та іншими взаємодіями і водневими зв'язками. Для четвертинної структури одних білків властиве глобулярне розміщення суб-одиниць, інші білки об'єднуються в спіральні структури.

Функції білків. Біологічні функції білків надзвичайно різноманітні. Білки насамперед виконують будівельну функцію. Вони є складовою частиною біологічних мембран. З білків складаються мікро трубочки та мікро нитки, які виконують роль скелета клітини. Утворюючи волоконця, накручені одне на одне або вистелені шаром, вони скріплюють клітинні структури, надаючи їм міцності. Головним компонентом хрящів і сухожилків є пружний та міцний білок колаген. Білок еластин, що міститься у зв'язках, має здатність розтягуватись. Білок осеїн надає кісткам пружності. Волосся, нігті та пір'я складаються переважно з міцного нерозчинного білка кератину.

Захисна функція білків, крім запобігання ушкодженням клітин, органів й організму в цілому, також виявляється в захисті його від паразитів і

 

сторонніх білків. В організмі хребетних тварин утворюються захисні білки-імуноглобуліни. Це спеціалізовані білки, які виробляються лімфоцитами. Вони здатні розпізнавати та знешкоджувати бактерії, віруси, чужорідні для організму білки. Білки крові - фібрин, тромбопластин і тромбін - беруть участь у процесах її зсідання, запобігаючи значним крововтратам.

Деякі білки регулюють активність обміну речовин. Це - гормони білкової природи та ферменти, по які детальніше йтиметься далі.

Окремі складні білки клітинних мембран здатні розпізнавати специфічні хімічні сполуки і певним чином на них реагувати. Така сигнальна функція білків важлива для вибіркового поглинання клітиною певних речовин та для вибіркового поглинання клітиною певних речовин та для її захисту.

Є білки, здатні скорочуватись, забезпечуючи здатність клітини, тканини чи організму змінювати форму, рухатись. Так, актин і міозин - це скоротливі білки, функціонують у скелетних м'язах, а також у багатьох нем'язавих клітинах. Білок тубулін входить до складу мікро трубочок, які є компонентом війок і джгутиків еукаріотичних клітин.

Деякі білки можуть відкладатися про запас. Приміром, у білковій оболонці пташиних яєць накопичується альбумін. В ендоспермі насіння багатьох видів рослин є білки, які зародок споживає на перших етапах розвитку.

Одна з основних функцій білків - це транспорт неорганічних іонів і специфічних органічних речовин. Так, гемоглобін, який міститься в еритроцитах крові людини та хребетних тварин, у клітинах крові дощових черв'яків, розчинений у плазмі крові чи порожнинній рідині багатьох інших безхребетних, виконує функцію транспорту газів. Крім кисню, гемоглобін переносить певну частину СО₂, що вивільняється внаслідок розпаду речовин і транспортується кров'ю до легень і нирок, звідки виводиться назовні.

Енергетична функція білків полягає в тому, що при їх розщепленні в клітині вивільняється енергія. Частина амінокислот, які утворюється при розщепленні білків, використовується для біосинтезу білків, потрібних організму, а решта - розкладається з вивільненням енергії.

Складні білки - нуклеопротеїди, складовими частинами яких є залишки нуклеїнових кислот, - матеріальні носії спадкові інформації.

Багато білків утворюють складні комплекси з пігментами. Пігменти -особливі забарвлені органічні сполуки живих організмів. їхній колір залежить від так званих хромофорних груп у складі молекул. Кожна група вибірково поглинає певну частину спектра світла. Пігменти можуть входити до складу ферментів, транспортних білків. Відомі рослинні пігменти - хлорофіли, каротиноїди тощо.

Найважливішою функцією білків є каталітична. її певний клас білків -ферменти, що прискорюють біохімічні реакції.

Нуклеїнові кислоти

 

Нуклеїнові кислоти - складні високомолекулярні біоіюлімери, мономерами яких є нуклеотиди. Вперше їх виявлено їх виявлено в ядрі клітин. Молекула нуклеотиду складається з трьох частин: залишків азотистої основи, вуглеводу і фосфорної кислоти.

 

 

Залежно від виду пентози у складі нуклеотиду розрізняють два типи нуклеїнових кислот: дезоксирибонуклеїнові (ДНК), до складу яких входить залишок дезоксирибози, та рибонуклеїнові (РНК), які відповідно містять залишок рибози. У молекулах ДНК і РНК є залишки азотних основ: аденіну (А), гуаніну (Г), цитозину (Ц). Крім того, до складу ДНК входить залишок тиміну (Т), а РНК - урацилу (У). Таким чином, до складу як ДНК, так і РНК, Входять по чотири типи нуклеотидів, які розрізняють за залишком азотистої основи: три типи азотистих онов у них спільні, а за четвертим - ДНК і РНК розрізняються.

Нуклеїновим кислотам, подібно до білків, притаманна первинна структура - певна послідовність розташування нуклеотидів, а також складніша просторова будова, яка формується за рахунок водневих зв'язків.

Окремі нуклеотиди сполучаються між собою у ланцюг за допомогою особливих містків, за участю залишків фосфорної кислоти виникають між залишками пентозз двох сусідніх нуклеотидів. Біологічні властивості нуклеїнових кислот визначаються співвідношенням і послідовністю розташування нуклеотидів у цьому ланцюзі.

Самоподвоєння ДНК. Принцип компліментарності лежить лежить в основ нові здатності молекули ДНК до само подвоєння. Послідовність нуклеотидів у новоствореному ланцюзі визначається їхньою послідовністю у ланцюзі первинної молекули ДНК, яка слугує формую. Отже, завдяки тому, що в дочірніх молекулах ДНК один ланцюг успадковується від материнської молекули, а другий - синтезується заново, вони є точною копією материнської ДНК.

Лінійна ДНК має форму видовженої, компактно скрученої молекули. Наприклад, довжина ДНК найбільшої хромосоми людини дорівнює 8 см, але вона стручена так, що вміщується у хромосомі завдовжки 5 нм. Це можливо завдяки тому, що дволанцюгова спіраль ДНК зазнає подальшого просторового ущільнення, формуючи третинну структуру - суперспіраль. Така будова характерна для ДНК хромосом еукаріот і зумовлена взаємодією між ДНК і ядерними білками. У більшості прокаріот, деяких вірусів, а також у мітохондрія і хлоропластах еукаріот ДНК не сполучається з білками і має кільцеву структуру.

Функції ДНК. Як вам уже відомо, одиницею спадковості є ген - ділянка молекули ДНК. Ген містить інформацію про послідовність амінокислотних залишків поліпептидів, молекул транспортної або рибосомної РИК. Він є елементарним носієм спадкової інформації. Таким чином, ДНК зберігає спадкову інформацію і забезпечує її передачу дочірнім клітинам під час поділу материнської.

Рибонуклеїнові кислоти (РHК), як і ДНК, є полімерами. Переважна більшість молекул РНК складається з одного ланцюга, закрученого у спіраль. Відомі і дволанцюгові молекули РНК. Вони трапляються у деяких вірусів і, подібно ДНК, зберігають та передають спадкову інформацію.

Існують три основних типи РНК, які відрізняються за місцем локалізації в клітині, нуклеотидним складом, розмірами та функціональними властивостями. Це - інформаційна, або матрична РНК (iРНК, або мРНК), транспортна (тРНК) та рибосомна (рРНК).

Інформаційна РНК становить собою копією певної ділянки молекули ділянки молекули ДНК і переносить генетичну інформацію від ДНК до місця синтезу поліпептидного ланцюга, а також бере безпосередню участь у його збиранні. її частка становить близько 5% загальної кількості РНК клітини. Молекула iРНК складається з 300-30 000 нуклеотидів відповідно до довжини ділянки ДНК, яку вона копіює. Відомі вторинна та третинна структури ІРНК, які формуються за допомогою водневих зв'язків, гідрофобних та електростатичних взаємодій тощо. Молекула iРНК відносно нестабільна і швидко розпадається на нуклеотиди. Так, у мікроорганізмів термін її життя становити декілька хвилин, а в клітинах еукаріот - до кількох годин чи днів.

Транспортна РНК містить 70-90 нуклеотидів і становить до 10% загальної кількості РНК. Вона приєднує амінокислоти, транспортує їх до місця синтезу білкових молекул, ділянку iРНК, яка відповідає амінокислоті, що транспортується. Молекули тРНК між комплементарними нуклеотидами виникають водневі зв'язки. Біля верхівки листка конюшини міститься триплет нуклеотидів, який за генетичним кодом відповідає певній амінокислоті, а біля його основи є ділянка, до якої завдяки ковалентному зв'язку ця молекула приєднується. Третинна структура тРНК досить компактна і має L-подібну неправильну форму.

Рибосомна РНК становить близько 85% загальної кількості РНК клітини і 60%с маси рибосоми. її молекули складаються з 3 000-5 000 нуклеотидів. Взаємодіючи з рибосом ними білками, вона забезпечує певне просторове розташування iРНК й тРНК на рибосомі, виконуючи структурну функцію. Рибосома РНК це бере участі у передачі спадкової інформації. У клітинах еукаріот рРНК синтезується в ядерці.

У кілтині РНК синтезується на молекулі ДНК за участю ферментів РНК-полімераз. Вона комплементарна ділянці однієї з ниток ДНК, на який синтезована, тобто послідовність нуклеотидів ділянку молекули ДНК визначає порядок розташування нуклеотидів у молекулі РНК.

 

Питання для самоконтролю

1. З яких амінокислот складається ДНК?

2. Де у клітині синтезується РНК, і як?

3. Функції ДНК.

4. Функції та склад РНК.

5. Функції білків.

6. Структура білків.