 |
|
ОСНОВНОЕ АМОРФНОЕ ВЕЩЕСТВО
Основное аморфное вещество заполняет промежутки между волокнами и окружает клетки. Имеет аморфное строение, прозрачно, базофильно, с низкой электронной плотностью. На молекулярном уровне состоит из макромолекулярных гидратированных комплексовпротеогликановиструктурных гликопротеинов.
Протеогликанысостоят из пептидной цепи (так называемый сердцевинный, или осевой белок), связанной с гликозамингликанами.
Гликозамингликаны (ГАГ) – крупные (до 200 сахаров в цепи), неразветвленные, отрицательно заряженные, гидрофильные полисахаридные молекулы (хондроитинсульфат, дерматан-, кератан-, гепаран-сульфаты и гепарин). За исключением гиалуроновой кислоты (единственный ГАГ, который не содержит сульфатных групп) ковалентно связываются с белками, образуя протеогликаны. ГАГ синтезируются в грЭПС и комплексе Гольджи фибробластов и других клеток и выделяются в межклеточное пространство, где объединяются в агрегаты. Гиалуроновая кислота – очень длинная молекула - до 5000 дисахаридных субъединиц, - через связывающие белки связывает протеогликаны, формируя трёхмерную молекулярную основу матрикса.
Основные особенности ГАГ заключаются в том, что:
· они очень гидрофильны и, соединяясь с водой, могут образовывать подвижное гелеподобнное вещество, упругое как резина; даже при низкой концентрации образуются гели, занимающие большой объём. Эта способность к набуханию позволяет матриксу противостоять сжимающим силам. Например, когда вы подпрыгиваете, ГАГ коленных и голеностопных суставов амортизируют силу удара, получаемого в момент приземления. Коллагеновые волокна, погруженные в гелевый матрикс, обеспечивают его прочность подобно стальным стержням, укрепляющим бетон.
· благодаря высокой плотности отрицательного заряда они прочно связывают катионы.
· формируют буферную среду.
Функциональная роль протеогликанов:
· играют важную роль в транспорте электролитов и воды;
· связывают и накапливают факторы роста;
· взаимодействуют с молекулами коллагена и способствуют их правильной укладке;
· обеспечивают связь между поверхностью клеток и компонентами межклеточного вещества.
Структурные гликопротеины:фибронектин, ламинин, энтактин и другие - в отличие от протеогликанов в своей основе имеют разветвленную пептидную цепь, с которой связано небольшое количество простых гексоз.
Роль структурных гликопротеинов:
· организация межклеточного вещества;
· посредники во взаимодействиях между клетками и компонентами межклеточного вещества,
· образование базальных мембран.
Фибронектин обеспечивает связь клеток с внеклеточным матриксом (коллагеном и ГАГ), - через трансмембранные белки плазмолеммы клеток (цепочка: коллаген/ГАГ – гепаран сульфат – фибронектин - интегрины – актиновые филаменты цитоскелета) обеспечивает прикрепление к нему фибробластов и других клеток, влияя на их функции, подвижность.
Ламинин – важнейший компонент базальной мембраны, связывает через молекулы клеточной адгезии клеточной мембраны базальную плазмолемму и IY коллаген («сшивает» клетку с базальной мембраной).
Энтактин, другой нефибриллярный гликопротеин, связывает («сшивает») ламинин с коллагеном 4-го типа.