Главная | Обратная связь

КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА

Коллагеновые волокнаобразованы белками коллагенами, которые являются наиболее распространенными белками организма. Характерная структура молекулы коллагена - длинная жесткая тройная спираль, которая состоит из 3-х скрученных спирально полипептидных цепей (α-цепей). Известны более 30 вариантов цепей, различных по химическому составу (типичные аминокислоты α-цепи: глицин, пролин, лизин, гидроксипролин). Варианты дают около 19 типов коллагена. Наиболее значение имеют пять первых типов (I-V). Коллагены I, II, III и Y типов являются фибриллярными, то есть они способны формировать нитевидные структуры - филаменты и фибриллы. Остальные коллагены, включая IY тип, этой способностью не обладают и являются аморфными (образуют плоские сети). Помимо фибробластов, коллаген могут синтезировать остеобласты, хондробласты, одонтобласты, цементобласты, ретикулярные клетки, гладкие миоциты.

Коллаген I типа характерен для рыхлой волокнистой соединительной ткани, дермы, костей, дентина, цемента, связок, сухожилий;

Коллаген II входит в состав хрящи, стекловидное тело глаза;

Коллаген III – ретикулярные волокна;

Коллаген IY – (нефибриллярный) образует базальные мембраны, капсулу хрусталика;

Коллаген Y – определяется в мышечных базальных мембранах, в стенках кровеносных сосудов, в коже, дентине.

Биосинтез коллагена включает внутриклеточный и внеклеточный этапы.

· Внутриклеточный этапвключает: поглощение и транспорт необходимых аминокислот → синтез полипетидных α-цепей, посттрансляционные изменения, сборка трех α-цепей и образование проколлагена (в просвете грЭПС) → перенос в комплекс Гольджи, где происходит терминальное гликозилирование и упаковка в секреторные пузырьки → экзоцитоз молекул проколлагена в межклеточную среду.

· Внеклеточный этапвключаетотщепление регистрационных пептидов с помощью специфических протеаз, связанных с плазмолеммой и образование молекул тропоколлагена толщиной 1,5 нм – нерастворимых, способных к самосборке. Далее происходит упорядоченная внеклеточная агрегация коллагеновых фибрилл толщиной 20-120 нм. Молекулы тропоколлагена связываются в продольные цепочки (микрофибриллы), располагаясь параллельно друг другу. При этом внутри каждой цепочки есть зоны зазора (промежутки); при этом в соседних цепочках молекулы тропоколлагена сдвинуты друг относительно друга на четверть длины. При окраске выявляется поперечная исчерченность (период 64-68 нм) коллагеновых фибрилл вследствие отложения красителя в зонах зазора. Коллагеновые фибриллы образуют коллагеновые волокна толщиной 1-20 мкм, которые могут объединяться в коллагеновые пучки(первичные, вторичные, третичные)

Морфология.Коллагеновые волокна- оксифильные, продольно исчерченные, извитые тяжи, лежат в ткани поодиночке или образуют пучки.

Основные функции коллагеновых волокон:

· обеспечивают высокие механические свойства ткани (поскольку эти волокна - прочные и нерастяжимые);

· обеспечивают структурную организацию (архитектонику) соединительной ткани;

· обеспечивают взаимодействие между клетки и межклеточным веществом;

· влияют на пролиферацию, дифференцировку, миграцию и функциональную активность различных клеток.

Поскольку ферментное гликозилирование пролина и лизина зависит от витамина С, наряду с другими симптомами, авитаминоз (цинга) характеризуется расшатыванием и выпадением зубов, из-за нарушения обновления коллагеновых волокон периодонтальной связки – главного элемента поддерживающего аппарата зуба.