Главная | Обратная связь

Классификация белков молока

В молоке содержится в среднем около 3,2% белков, колебания составляют от 2,9% до 3,5%. Белки, входя­щие в состав молока, имеют сложный состав, разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и биологическим функциям.

Используя современные способы разделения и выделения белков, исследователи установили, что в состав молока входят три группы бел­ков:

· казеин;

· сывороточные белки;

· белки оболочек жировых шариков.

На рис. 4 представлен фракционный состав белков молока.

Биологические функции белков молока многообразны. Так, казеин яв­ляется собственно пищевым белком, выполняющим в организме новорож­денного структурную функцию. Кроме того, казеин транспортирует в со­ставе своих частиц кальций, фосфор и магний. Транспортные функции так­же выполняют лактоферрин и β-лактоглобулин, иммуноглобулины облада­ют защитными функциями, α-лактальбумин - регуляторными и т. д.

 

 

Общий белок 3,2%

 

Подкисление, рН 4,6

Осадок: Фильтрат:

казеин 2,6% сывороточные белки 0,6%

 

Нагревание до 93-95°С, раскисление

 

Осадок: Фильтрат:

лактоферрин, β-лактоглобулин, протеоз-пептоны 0,06%

иммуноглобулины, α-лактальбумин

0,54% действие

трихлоруксусной кислоты

 

Рис. 4. Схема фракционного состава белков молока

Казеин

Казеин является главным белком молока, его содержание колеблется от 2,1 до 2,9%. Элементарный состав казеина (в %) следующий: углерод - 53,1; водород - 7,1; кислород - 22,8; азот - 15,4; сера - 0,8; фосфор - 0,8. Он содержит несколько фракций, отличающихся аминокислот­ным составом, отношением к ионам кальция и сычужному ферменту.

В молоке казеин находится в виде специфических частиц, или мицелл, представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция.

Казеин – комплекс 4 фракций: α_s1, α_s2, β, χ. Фракции имеют различный аминокислотный состав и отличаются друг от лруга заменой одного или двух аминокислотных остатков в полипептидной цепи. α_s - и β – Казеины наиболее чувствительны к ионам кальция и в присутствии их они агрегируют и выпадают в осадок. χ - Казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, располагаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным . α_s - и β – казеину. Однако χ – казеин чувствителен к сычужному ферменту и под его воздействием распадается на 2 части: гидрофобный пара -χ-казеин и гидрофильный макропротеид.

Полярные группы, находящиеся на поверхности и внутри казеиновых мицелл (NH₂, COOH, ОН и др.), свя­зывают значительное количество воды — около 3,7 г на 1 г белка. Спо­собность казеина связывать воду характеризует его гидрофильные свой­ства. Гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, величины заряда белковой молекулы, рН среды, концентрации солей и других фак­торов. Они имеют большое практическое значение. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость казеиновых мицелл в молоке. Гидрофильные свойства казеина влияют на способность кислотного и кислотно-сычужного сгус­тка удерживать и выделять влагу. Изменение гидрофильных свойств ка­зеина необходимо учитывать при выборе режима пастеризации в про­цессе производства кисломолочных продуктов и молочных консервов. От гидрофильных свойств казеина и продуктов его распада зависят водосвязывающая и влагоудерживающая способность сырной массы при созревании сыров, консистенция готового продукта.

Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция, так называемого казеинаткальцийфосфатного комплекса (ККФК). В состав ККФК также вхо­дит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

 

Сывороточные белки

После осаждения казеина из молока кислотой (при рН 4,6 - 4,7) в сыворотке остается около 0,6 % белков, которые называют сывороточны­ми. Они состоят из |β-лактоглобулина, α-лактальбумина, иммуноглобу­линов, альбумина сыворотки крови, лактоферрина.

β-Лактоглобулин, α-лактальбумин и иммуноглобулины выполняют важные биологические функции и имеют большое промышленное зна­чение, вследствие высокого содержания незаменимых и серосодержащих аминокислот. Из сыворотки их выделяют в нативном состоянии с помо­щью ультрафильтрации и применяют для обогащения различных пище­вых продуктов.

Альбумин сыворотки крови содержится в молоке в незначительных количествах и не имеет практического значения. Лактоферрин, несмот­ря на малое содержание, выполняет важные биологические функции и необходим для организма новорожденного.

β-Лактоглобулин.β-Лактоглобулин составляет 50 - 54% белков сыво­ротки (или 7 - 12% всех белков молока). Он имеет изоэлектрическую точку при рН 5,1. При пастеризации молока денатурированный β-лактоглобулин вместе с Са₃(Р0₄)₂ выпадает в осадок в составе молочного камня и образует комп­лексы с χ-казеином казеиновых мицелл (осаждаясь вместе с ними при коагуляции казеина). Он не свертывается сычужным ферментом и не коагулиру­ет в изоэлектрической точке в силу своей большой гидратированности.

α-Лактальбумин. Всывороточных белках α-лактальбумин занимает второе место после β-лактоглобулина (его содержание составляет 20 - 25% сывороточных белков, или 2 - 5% общего количества белков). α-Лактальбумин устойчив к нагреванию, он является самой термо­стабильной частью сывороточных белков. Он является специфическим белком, необходимым для синтеза лактозы из галактозы и глюкозы.

Иммуноглобулины. Вобычном молоке иммуноглобулинов содержит­ся мало, в молозиве они составляют основную массу (до 90%) сыворо­точных белков.

Иммуноглобулины объединяют группу высокомолекулярных белков, обладающих свойствами антител. Антитела - вещества, образующиеся в организме животного при введении в него различных чужеродных белков (антигенов) и нейтрализующие их вредное действие.

Иммуноглобулины молока име­ют большую молекулярную массу (150 000 и выше), в своем составе со­держат углеводы, термолабильны, т. е. коагулируют при нагревании мо­лока до температуры выше 70°С.

Лактоферрин.Представляет собой гликопротеид молекулярной мас­сой около 76 000, содержит железо. В молоке содержится в малых количествах (менее 0,3 мг/мл), в молозиве его в 10 - 15 раз больше.