Главная | Обратная связь

ФЕРМЕНТЫ В СОСТАВЕ МОЛОКА

Ферменты (от лат. fermentum - закваска) - биологические катализа­торы, ускоряющие химические реакции в живых организмах. Под дей­ствием ферментов крупные молекулы белков, углеводов, жиров расщеп­ляются на более мелкие.

Ферменты ускоряют реакции в десятки тысяч и миллионы раз. Дей­ствие ферментов строго специфично, т. е. каждый фермент катализирует только одну химическую реакцию. Фермент соответствует своему суб­страту (веществу, химическое превращение которого он катализирует).

Ферменты действуют при определенной температуре, рН среды; их активность зависит от наличия химических веществ - активаторов и ингибиторов. Оп­тимальная температура, т. е. температура, при которой наблюдается мак­симум активности ферментов, для большинства из них равна 40 - 50°С. При дальнейшем повышении температуры активность фермента снижа­ется. При температуре 60-80°С белок, образующий фермент, денатури­рует, и фермент инактивируется (теряет свою активность). При денату­рации белка, как известно, происходит развертывание полипептидной цепи с потерей им биологических свойств.

Тепловая денатурация ферментов имеет важное практическое значе­ние: пастеризация сырья способствует разрушению ферментов и предо­храняет пищевые продукты от ферментативной порчи.

Важным фактором, влияющим на активность ферментов, является рН среды. Ферменты различаются по оптимальным для их действия значе­ниям рН. При слишком кислой или щелочной реакции среды происхо­дит денатурация фермента, и он теряет свою активность.

По химической природе ферменты представляют собой белковые ве­щества. Они могут быть простыми и сложными белками.

Ферменты на­зывают по тому веществу, на которое они действуют, прибавляя к корню названия окончание «аза»: липаза, лактаза, пептидаза и пр. Ферменты подразделяют на шесть клас­сов:

· оксидоредуктазы (ферменты, катализирующие окислительно-вос­становительные реакции);

· трансферазы (ферменты, переносящие груп­пы);

· гидролазы (гидролитические ферменты);

· лиазы (ферменты отщеп­ления групп);

· изомеразы (ферменты изомеризации);

· синтетазы.

Из всех перечисленных классов ферментов наибольшее практичес­кое значение имеют оксидоредуктазы и гидролазы.

Из молока, полученного при нормальных условиях от здорового жи­вотного, выделено более 20 истинных, или нативных, ферментов. Большая их часть образуется в клетках молочной железы и переходит в мо­локо во время секреции. Меньшая часть, переходит в молоко из крови животного.

В молоке ферменты находятся в свободном состоянии, а также связаны с казеиновыми мицеллами и оболочками жировых шариков.

Оксидоредуктазы

Оксидоредуктазы - это большая группа ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых организмах. К ним относят дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазу и каталазу.

Дегидрогеназы.Эти ферменты клетки молочной железы почти не вы­рабатывают. Разнообразные дегидрогеназы (редуктазы) накапливаются в молоке при размножении в нем бактерий. С увеличением количества бактерий в молоке активность редуктаз, как правило, возрастает. С помощью редуктазной пробы на молочных заводах устанавливают бак­териальную обсемененность принимаемого молока. Дегидрогеназы, вырабатываемые молочнокислыми бактериями и дрожжами, имеют большое значение при молочнокислом и спиртовом брожении.

Пероксидаза.Фермент окисляет различные соединения с помощью пероксида водорода. Пероксидаза содержится в молоке в больших ко­личествах, попадает в него из клеток молочной железы. Фермент доволь­но термостабилен, разрушается при температуре около 80°С. Реакцией на пероксидазу в молочной промышленности определяют эффективность пастеризации молока (проба на пероксидазу).

Каталаза.Этот фермент окисляет пероксид водорода. Каталаза переходит в молоко из тканей молочной железы, а также вы­рабатывается бактериями. Содержание нативной и бактериальной каталазы колеблется. В свежем молоке с низким содержанием микрофлоры и полученном от здоровых животных, каталазы содержится мало. В молози­ве и молоке, полученном от больных животных (мастит и другие заболева­ния), или бактериальнообсемененном ее содержание увеличено. Поэто­му определение активности каталазы используют для контроля анормаль­ного молока.