 |
|
Строение миофибрилл
Миофибриллы, числом до двух тысяч в одном волокне, занимают основную часть волокна. Их длина равна длине волокна, диаметр до 2 мкм. В каждой миофибрилле при световой микроскопии обнаруживается исчерченность – чередование светлых и тёмных дисков. В поляризованном свете тёмные диски имеют двойное лучепреломление и поэтому тёмные диски называются анизотропными, или А-дисками. Светлые диски не имеют двойного лучепреломления и называются изотропными, или И-дисками.
Посередине И-диска проходит тёмная полоска, которая называется Z-линией,или телофрагмой.На поперечном разрезе телофрагма представляет собой решётку, в узлах которой закрепляются актиновые филаменты.
В центре А-диска находится более светлая полоска Н, а посередине её проходит тёмная линия М, или мезофрагма.
Участок миофибриллы, лежащий между соседними Z-линиями, называется саркомером. Саркомер –структурно-функциональная единицамиофибриллы.В состав саркомера последовательно входят:
· Z-линия;
· ½ диска I;
· диск А;
· ½ диска I
· вторая Z-линия.
Каждый саркомер состоит из тонких актиновых и толстых миозиновых филаментов.
В составе тонких (диаметр 5 нм) актиновых филаментов входят белки:
· актин;
· тропонин;
· тропомиозин.
Молекулы актина имеют глобулярное строение – G-актин. Эти молекулы соединяются вместе в длинные цепочки – фибриллярный, F-актин. В актиновых филаментах две цепи F-актина образуют двойную спираль. В бороздках между цепями спирали лежат молекулы тропомиозина. К молекулам тропомиозина на равных расстояниях друг от друга прикрепляются молекулы тропонина. Молекула тропонина состоит из трёх субъединиц: TnT, TnI, TnC. TnTосуществляет прикреплениетропонина к тропомиозину.TnCотвечает за связывание с ионами кальция. TnI препятствует взаимодействию миозина с актином.
Толстые филаменты (диаметр 12 нм) содержат белок миозин. Каждая молекула миозина состоит из двух частей: головки и хвоста и может сгибаться в двух местах – шарнирных участках. Головка миозина имеют АТФ-азную активность и способна расщеплять АТФ с образованием энергии. Молекулы миозина соединяются в пучки и образуют толстые миозиновые филаменты. По периферии толстых филаментов находятся участки, содержащие головки миозина. Центральная часть не содержит головок.
В составе саркомера толстые филаменты лежат только в диске А. Тонкие филаменты расположены в дискеI, но концами частично заходят в диск А между миозиновыми филаментами. Та часть диска А, которая содержит и актиновые и миозиновые филаменты, выглядит на срезах более тёмной, а та его часть, которая содержит только миозиновые филаменты, светлее. Эта часть диска А, которая содержит только миозиновые филаменты, и составляет полоску Н. Таким образом:
· диск I состоит из актиновых филаментов;
· полоска Н диска А состоит из миозиновых филаментов;
· на периферии диска А есть зона пересечения актиновых и миозиновых филаментов.
На поперечном срезе миофибриллы можно видеть, что в зоне пересечения вокруг одной толстой филаменты лежат шесть тонких филамент.
Тонкие филаменты неподвижно прикреплены к Z-линиям. В состав Z-линий входят белки α-актинин, десмин, виментин.
Линия М в центре Н-полоски – место соединения всех миозиновых филаментов друг с другом. В их скреплении участвуют белки миомезин и С-белок.
Другие органеллы скелетного мышечного волокна
Среди органелл общего значения в скелетном мышечном волокне хорошо развитая агранулярная (гладкая) эндоплазматическая сеть, которая называется саркоплазматическим ретикулумом (СПР). Саркоплазматический ретикулум при помощи ферментов накапливает ионы кальция. В некоторых участках плазмолемма мышечного волокна образует глубокие впячивания в виде трубочек, которые проходят перпендикулярно волокну через всю его толщину. Они называются Т-трубочками. Т-трубочки окружают каждую миофибриллу. К Т-трубочкам с обеих сторон подходят цистерны СПР – Т-цистерны. Вместе с Т-трубочками Т-цистерны образуют триады – особую мембранную систему. Триады играют важную роль в инициации мышечного сокращения.
Мышечные волокна содержат также крупные митохондрии с многочисленными кристами.
Включения, характерные для скелетной мышечной ткани, -гликоген,липидные капли, которые используются для получения энергии, а также пигмент миоглобин. Миоглобин является железосодержащим пигментом, аналогичным гемоглобину, и способен связывать кислород.
Механизм мышечного сокращения
Общепринятой теорией является модель мышечного сокращения, предложенная Х.Хаксли (в 1954 г.). Это теория скольжения нитей.Суть этой теории заключается в следующем:
· нервный импульс проходит по нервному волокну и передаётся на плазмолемму мышечного волокна;
· электрический импульс идёт по Т-трубочке вглубь мышечного волокна и передаётся на лежащие рядом Т-цистерны СПР;
· мембраны СПР после деполяризации становятся проницаемыми для ионов;
· ионы кальция выходят из Т-цистерны, связываются с молекулами ТnC;
· при связывании ионов кальция изменяется конфигурация тропонина и на актиновых филаментах открываются активные центры для связывания головок миозина (которые в состоянии расслабления были закрыты TnI);
· головки миозина начинают взаимодействуют с молекулами актина: они изгибаются в шарнирных областях и создают тянущиеся усилия;
· это вызывает скольжение тонких нитей относительно толстых, в результате чего происходит укорочение саркомера и сокращение мышечного волокна.
Для возвращения головки миозина в исходное положение необходима энергия АТФ, которая распадается благодаря АТФ-азной активности миозина.
Отдельное мышечное сокращение является результатом сотен циклов образования и разъединения мостиков. Активное сокращение, которое приводит к полному взаимному перекрыванию между тонкими и толстыми филаментами, продолжается до тех пор, пока не будут удалены ионы Са.
При отсутствии нервных импульсов ионы кальция вновь откачиваются в СПР, и тропонин-тропомиозиновый комплекс вновь закрывает участки связывания миозина на актине.
Длина филаментов при сокращении не изменяется, но поскольку актиновые филаменты заходят глубже между миозиновыми филаментами:
· длина I-дисков уменьшается;
· длина Н-полоски уменьшается, хотя длина А-диска остается неизменной;
· Z-линии сближаются и уменьшается протяженность саркомера в целом.