Главная | Обратная связь

Білковий обмін: загальні відомості

В організмі постійно відбувається розщеплення і синтез білків. Основним шляхом перетворення білків їжі є їх гідролітичне розщеплення (перетравлювання) до амінокислот. Цей процес відбувається у тварин і людини як у травному каналі, так і в кожній клітині (рибосомах клітин) організму.

Одержані з їжею білки підлягають повному гідролізу в шлунково-кишковому тракті до амінокислот, які всмоктуються та з током крові розподіляються в організмі. 8 з 20 білкових амінокислот не здатні синтезуватися в організмі людини – це незамінні амінокислоти, що повинні постійно надходити з їжею.

Через кишківник і також через нирки в невеликих кількостях організм постійно втрачає білок, тому щодобово необхідно отримувати з їжею не менше 30 г білка.

Фізіологічний мінімум ‑ кількість білка в раціоні, необхідна для підтримування балансу азоту в організмі. В індустріальних країнах вміст білка в їжі найчастіше значно перевищує норму.

Амінокислоти не запасаються в організмі. При надлишковому надходженні амінокислот в печінці окислюється або використовується до 100г амінокислот за добу. Азот, що міститься в них, перетворюється на сечовину і в такій формі виділяється з сечею, а вуглецевий скелет використовується в синтезі вуглеводів, ліпідів або окислюється з утворенням АТФ.

В організмі людини масою 70 кг міститься приблизно 10 кг білка, причому більша частина його локалізована у м’язах. Порівняно з білками частка інших азотовмісних речовин в організмі незначна. Тому баланс азоту в організмі визначається метаболізмом білків, регулювання якого відбувається за допомогою гормонів: тестостероном і кортизолом.

Баланс азоту ‑ різниця міх кількістю азотовмісних речовин, які надходять з продуктами харчування і кількістю азоту, що виділяється з організму з сечею й екскрементами.

Вивчення балансу азоту має важливе значення при складанні раціонів, зокрема включення до його складу необхідної кількості білка.

Баланс азоту може бути: 1. Позитивним (коли в організм азоту вводиться більше, ніж виводиться). Характерний для дитячих організмів, а також при швидкому рості пухлин. 2. Негативним (коли в організм з їжею надходить менше азоту, ніж його виділяється), має місце при білковому голодуванні, порушенні діяльності травного каналу, при старінні. 3. Дорівнювати нулю (властивий переважно здоровим дорослим організмам при повноцінному білковому харчуванні). В організмі дорослої людини щодобово розщеплюється до амінокислот 300-400г білка (протеоліз). Одночасно приблизно така ж сама кількість амінокислот включається до утворених молекул білків (білковий біосинтез). Майже всі клітини здатні здійснювати біосинтез білків (на схемі наверху зліва). Побудова пептидного ланцюга шляхом трансляціїпроходить у рибосомах. Однак, активні форми більшості білків виникають тільки після ряду подальших кроків. По-перше за допомогою допоміжних білків шаперонів повинна утворитися біологічна активна конформація пептидного ланцюга (згортання). При посттрансляційному дозріванні у багатьох білках видаляються частини пептидного ланцюга або приєднуються додаткові групи, наприклад олігосахариди або ліпіди. Такі процеси відбуваються в ендоплазматичному ретикулумі та в апараті Гольджі. Потім, білки повинні транспортуватися у відповідну тканину або орган (сортирування). Внутришньоклітинне розщеплення білків (протеоліз) відбувається частково в ліпосомах. Крім того, в цитоплазмі наявні органели ‑ протеасоми, в яких підлягають руйнуванню неправильно згорнуті або денатуровані білки. Такі молекули ідентифікують за допомогою спеціальних маркерів.

Етапи розщеплення білків:

І. Шлунок(початок розщеплення білків): утворюється суміш пептидів і молекул білків, що не розщепилися.

Ферменти:

1пепсин (протеолітичний фермент шлункового соку), утворюється в головних клітинах залоз слизової оболонки шлунка в неактивній формі у вигляді проферменту – пепсиногену, який перетворюється на пепсин під дією шлункового соку, а також під впливом пепсину (аутокаталітичний процес активації).Розщеплює внутрішні пептидні зв’язки білка, продукти гідролізу – пептони, або пептиди;

1хімозин (у немовлят і молодих тварин, що харчуються тільки материнським молоком), специфічно розщеплює основний білок молока – казеїноген, перетворюючи його на казеїн.

Роль НСІ:

a забезпечує необхідну кислотність для каталітичної дії ферментів (рН = 1,5 – 2,5);

a каталізує процеси перетворення пепсиногену на пепсин;

a каталізує процеси набухання і розпушування білків (полегшує каталітичну дію ферментів;

a запобігає розвитку в шлунку процесів гниття та бродіння (шлунковий сік містить 0,4-0,5% вільної соляної кислоти).

ІІ. Тонка кишка(розщеплення білків і пептидів до амінокислот)

Перетравлювання білків і пептидів відбувається:

1у порожнині кишок (піддаються гідролітичному розщепленню в основному молекули білка);

1на поверхні слизової оболонки кишок (пристінне перетравлювання) – гідролітичне розщеплення молекул пептидів з різною кількістю залишків амінокислот.

Ферменти:

³ трипсин (фермент соку підшлункової залози), виділяється в неактивній формі у вигляді трипсиногену. Фермент кишкового соку ентерокіназа перетворює трипсиноген у трипсин, іони кальцію (активація процесу). Оптимальна активність при рН = 7 – 8, діє на білки, що не розщепилися, і відносно високомолекулярні пептиди.

³ хімотрипсин виділяється соком підшлункової залози в неактивні йформі у вигляді хімотрипсиногену (циклічний полі пептид), гідролізує пептидні зв’язки, утворені карбоксильнми групами амінокислот фенілаланіну, тирозину, триптофану, метіоніну та лейцину. Оптимальна активність при рН = 7 – 8.

³ екзопептидази (амінопептидази, карбоксипептидази, дипептидази), належать до металоферментів, тобто активуються іонами Мg²⁺, Mn²⁺, Co²⁺, Zn²⁺ (забезпечують утворення фермент-субстратного комплексу).

Карбоксипептидазикаталізують процес відщеплення амінокислотних залишків з С-кінця пептичного ланцюга, активуються трипсином. Амінопептидазикаталізують відщеплення N-кінцевих залишків амінокислот за умови вільної NH2-групи. Дипептидазирозщеплюють дипептиди до амінокислот.

 

Карбоксипептидаза	Активація трипсиногену	Активний центр трипсину