Главная | Обратная связь

Характеристика одно и двухкомпонентных ферментов.

Простые ферменты (протеины) при гидролизе распадаются только на А.К.

Сложные ферменты(протеиды или холоферменты) – состоят из апофермента (белковая часть) и кофермента (или коэнзима или кофактора) – небелковая часть, неспецифическая.

 

Холофермент = апофермент + кофермент

Кофакторы –неогранические ионы,

простетические группы,

коферменты.

 

Если кофактор прочно связан с ферментом – это простетическая группа.

Слабо связан – кофермент (фермент активируется при присоединении кофактора).

Неорганические ионы (активаторы ферментов) – Zn²⁺, K⁺, Mg²⁺ и.т.д.

Простетические группы – ФАД, НАД, НАДФ, АТФ, биотин и др. витамины, коэнзим-А.

Коферменты – витамины (биотин, фолиевая кислота), нуклеотиды (ФАД, НАД, НАДФ, АТФ), фосфорные эфиры витаминов.

 

Активный центр –уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы (два участка – связывающий (субстратный) и каталитический).

 

Аллостерический центр – регуляторный центр. Участок белковой молекулы, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного в-ва (часто самого продукта ферментативной реакции), изменяется третичная структура, следовательно, изменяется конформация активного центра, что приводит к понижению активности фермента.

Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и реакции среды (рН), концентрации фермента и субстрата.

 

Зависимость скорости реакции от температуры.

Влияние температуры может быть выражено через температурный коэффициент Q₁₀:

 

Q₁₀ =скорость реакции при (х+10)⁰С/скорость реакции при х ^ОС

 

В пределах интервала 0-40 ⁰С, Q₁₀ = 2-3. Иными словами, при каждом повышении t^o на 10 ⁰С скорость реакции удваивается (утраивается).

При дальнейшем повышении температуры скорость увеличивается, и после достижения температурного порога (оптимальной t^o, при которой ферменты проявляют наибольшую активность), различного для каждого фермента, скорость начинает быстро падать. За пределами этого порога скорость снижается, не смотря на увеличение частоты столкновения молекул. Причина – разрушение структуры белковой части ферментов (денатурация).

Чувствительность фермента к высокой температуре называют термолабильность. Понижение температуры вызывает постепенную инактивацию фермента без его денатурации.

 

Влияние рH среды.

При оптимальной температуре любой фермент наиболее эффективно работает в узких пределах рH. Большинство ферментов наиболее активны при рH=7, т.е. нейтральной среде. Даже незначительный сдвиг рH изменяет заряд ионизированных кислотных и основных групп, как самого фермента так и субстрата.

От резких сдвигов рH фермент может денатурировать.

Внутриклеточная рH всегда оптимальна для фермента, тем самым путем изменения рH клеткам удается регулировать активность ферментов.