Здавалка
Главная | Обратная связь

Характеристика одно и двухкомпонентных ферментов.



Простые ферменты (протеины) при гидролизе распадаются только на А.К.

Сложные ферменты(протеиды или холоферменты) – состоят из апофермента (белковая часть) и кофермента (или коэнзима или кофактора) – небелковая часть, неспецифическая.

 

Холофермент = апофермент + кофермент

Кофакторы –неогранические ионы,

простетические группы,

коферменты.

 

Если кофактор прочно связан с ферментом – это простетическая группа.

Слабо связанкофермент (фермент активируется при присоединении кофактора).

Неорганические ионы (активаторы ферментов) – Zn2+, K+, Mg2+ и.т.д.

Простетические группы – ФАД, НАД, НАДФ, АТФ, биотин и др. витамины, коэнзим-А.

Коферменты – витамины (биотин, фолиевая кислота), нуклеотиды (ФАД, НАД, НАДФ, АТФ), фосфорные эфиры витаминов.

 

Активный центр –уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы (два участка – связывающий (субстратный) и каталитический).

 

Аллостерический центр – регуляторный центр. Участок белковой молекулы, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного в-ва (часто самого продукта ферментативной реакции), изменяется третичная структура, следовательно, изменяется конформация активного центра, что приводит к понижению активности фермента.

Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и реакции среды (рН), концентрации фермента и субстрата.

 

Зависимость скорости реакции от температуры.

Влияние температуры может быть выражено через температурный коэффициент Q10:

 

Q10 =скорость реакции при (х+10)0С/скорость реакции при х ОС

 

В пределах интервала 0-40 0С, Q10 = 2-3. Иными словами, при каждом повышении to на 10 0С скорость реакции удваивается (утраивается).

При дальнейшем повышении температуры скорость увеличивается, и после достижения температурного порога (оптимальной to, при которой ферменты проявляют наибольшую активность), различного для каждого фермента, скорость начинает быстро падать. За пределами этого порога скорость снижается, не смотря на увеличение частоты столкновения молекул. Причина – разрушение структуры белковой части ферментов (денатурация).

Чувствительность фермента к высокой температуре называют термолабильность. Понижение температуры вызывает постепенную инактивацию фермента без его денатурации.

 

Влияние рH среды.

При оптимальной температуре любой фермент наиболее эффективно работает в узких пределах рH. Большинство ферментов наиболее активны при рH=7, т.е. нейтральной среде. Даже незначительный сдвиг рH изменяет заряд ионизированных кислотных и основных групп, как самого фермента так и субстрата.

От резких сдвигов рH фермент может денатурировать.

Внутриклеточная рH всегда оптимальна для фермента, тем самым путем изменения рH клеткам удается регулировать активность ферментов.







©2015 arhivinfo.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.